Comme les mitochondries, les chloroplastes ne codent que pour une infime fraction de leurs protéines (moins d’une centaine). La grande majorité d’entre-elles (plusieurs milliers) sont en fait codées par le génome nucléaire, puis traduites dans le cytosol sous forme de précurseurs avant d’être importées dans l’organite.
La double membrane limitante des chloroplastes (ou enveloppe) contient une machinerie (TOC et TIC) qui catalyse l’import de ces précurseurs, du cytosol de la cellule, vers les différents sous compartiments du chloroplaste. À l’exception des protéines localisées à la surface des chloroplastes, ces précurseurs possèdent tous une séquence de transit (en N-terminal) qui est clivée après import de la protéine dans l’organite. Cette séquence de transit possède deux rôles distincts :
i) la reconnaissance du précurseur par les récepteurs d’import (TOC) localisés à la surface des organites, et
ii) la garantie que la protéine sera maintenue dans un état déstructuré, et donc non fonctionnel, en dehors de
l’organite.
Dans le cadre d'une étude protéomique ciblée sur l'enveloppe des chloroplastes, nous avions identifié en collaboration avec l'équipe EDyP du laboratoire Biologie à Grande Échelle de notre institut, de nombreux composants de l’enveloppe jusqu’alors inconnus [1, 2]. Parmi ces composants, la protéine ceQORH présente la particularité unique de contenir une séquence de transit centrale qui n’est pas clivée après import de la protéine dans les chloroplastes [3, 4].
En collaboration avec la Plate-forme Imagerie de notre institut et le Laboratoire Plastes et Différenciation Cellulaire de l’Université Joseph Fourier, nous venons de démontrer [5] que cette protéine ceQORH est importée dans les plastes, par une machinerie indépendante de la voie « classique » TOC. Cette étude, qui couple des données obtenues in vitro et in vivo, démontre aussi que la protéine n’est pas systématiquement localisée dans les chloroplastes in planta.
Ces résultats suggèrent que l’évolution a pu favoriser l’apparition de protéines pouvant être adressée aux organites tout en étant dépourvues de séquence d’adressage clivable afin d’autoriser folding et fonction de la protéine malgré une localisation subcellulaire alternative.