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PublicationStructural basis for oligomerization of auxin transcriptional regulators

Nature Communications No 5: 3617 – Parution : 2014


​​Nanao MH, Vinos-Poyo T, Brunoud G, Thevenon E, Mazzoleni M, Mast D, Laine S, Wang S, Hagen G, Li H, Guilfoyle TJ, Parcy F, Vernoux T and Dumas R
Structural basis for oligomerization of auxin transcriptional regulators.
Nature Communications, 2014, 5: 3617

​​​L'auxine est probablement la plus importante des hormones végétales. Elle joue un rôle dans la plupart des processus de croissance et de développement aux différentes étapes de la vie de la plante : polarité de l'embryon, émergence des racines secondaires, positionnement des fleurs sur la tige, croissance des fruits, croissance vers la lumière, ou contre la gravité.

Tous les éléments de perception et signalisation de cette substance ont été identifiés. Lorsque l'hormone est en concentration faible, les facteurs de transcription ARF (responsable de l'induction de gène par l'auxine) sont maintenus inactifs par les inhibiteurs IAA. Lorsque la concentration d'auxine est plus forte, les IAA sont dégradés par le protéasome et les ARF induisent l'expression des gènes de réponse à l'auxine.
L'interaction entre ARF et IAA est au cœur de la signalisation et se fait via un domaine (appelé domaine III/IV) qui est présent à la fois chez les ARF et les IAA. Sa structure était jusque là inconnue et on pensait qu'il s'agissait d'un domaine de dimérisation.

En collaboration avec une équipe de l'ENS de Lyon, un cristallographe de l'EMBL et des équipes américaines, nous avons résolu la structure du domaine III/IV et montré qu'il s'agissait en fait d'un domaine de multimérisation. Cette structure révèle les bases moléculaires de l'assemblage des complexes ARF/ARF, IAA/IAA et ARF/IAA. Elle a aussi permis de formuler une nouvelle hypothèse sur le mode d'action des protéines IAA qui pourraient agir en perturbant la liaison coopérative des multimères d'ARF sur des régions génomiques possédant de multiples sites de liaison.​

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