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Fait marquant

Détermination de la structure d'une enzyme essentielle à la synthèse des acides aminés


​En collaboration avec le groupe Synchrotron de l'Institut de Biologie Structurale, nous avons déterminé la structure tridimensionnelle de l'aspartate kinase chez une plante modèle, Arabidopsis. Cette découverte constitue u​ne étape importante dans l'étude d'une voie de biosynthèse aux larges applications agro-alimentaires.

Publié le 1 juillet 2006

L'aspartate kinase est une enzyme intervenant dans la synthèse des acides aminés dits essentiels, que notre organisme n'est pas capable de synthétiser, et que nous devons trouver dans notre alimentation. Chez les plantes et les micro-organismes, l'aspartate kinase catalyse la première étape de la voie de synthèse d'une famille de quatre acides aminés essentiels.


Nous avons montré comment la fixation d'effecteurs allostériques (la lysine et la S-adénosylméthionine) conduit à des changements de conformations aboutissant à l'inhibition de l'enzyme. La connaissance de sa structure tridimensionnelle est donc essentielle pour comprendre et contrôler son fonctionnement. L'altération de l'aspartate kinase dans son contrôle des acides aminés terminaux permettrait d'augmenter la teneur en acides aminés essentiels et donc la valeur nutritionnelle des plantes destinées à l'alimentation animale.

La connaissance des voies de biosynthèse des acides aminés devrait également permettre, à terme, de développer des herbicides, fongicides et bactéricides spécifiques, ciblant une étape donnée de cette biosynthèse.

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