Thèse soutenue le 16 septembre 2014 pour obtenir le grade de Docteur de l'Université de Grenoble - Spécialité : Biologie végétale
Résumé :
La méthylation est une modification post-traductionnelle qui régule de façon dynamique la fonction de nombreuses protéines cellulaires essentielles. A l'exception des histones, la fonction de la méthylation des protéines est encore largement méconnue. Cette thèse s'est focalisée sur l'étude de la méthylation des protéines dans les chloroplastes, du niveau moléculaire à la plante entière.
Le travail réalisé a permis d'éditer le premier méthylprotéome chloroplastique chez la plante modèle Arabidopsis thaliana. Il est composé de 23 protéines appartenant à des processus métaboliques essentiels tels que la photosynthèse et à la biogenèse des plastes (traduction, import des protéines, division). Les protéines méthyltransférases chloroplastiques impliquées dans la modification de certains de ces substrats protéiques ont également été identifiées et caractérisées.
Deux méthyltransférases ont été étudiées en détails. La première enzyme, nommée PTAC14, joue un rôle essentiel dans la régulation de la transcription du génome plastidial. L'absence de PTAC14 altère irrémédiablement la différenciation des plastes en chloroplastes. La mutation nulle ptac14 est ainsi létale chez Arabidopsis. Le substrat de cette enzyme reste à identifier. La seconde enzyme, nommée LSMT-like, existe chez toutes les plantes et possède une spécificité de substrat propre à chaque espèce. En effet, LSMT-like méthyle les fructose 1,6-bisphosphate aldolases, enzymes du cycle de Calvin et de la glycolyse chloroplastique, chez toutes les plantes analysées. L'enzyme est également capable de modifier la grande sous-unité de la Rubisco chez un nombre restreint d'espèces. Ces données suggèrent un rôle de la méthylation des protéines dans le contrôle du métabolisme carboné dans les chloroplastes.
Jury :
Président : M. Pfannschmidt Thomas
Rapporteur : Mme Meunier-Gontero Brigitte
Rapporteur : M. Rajjou Loïc
Examinateur : Mme Santoni Véronique
Directeur de thèse : M. Stéphane Ravanel
Mots-clés :
Méthylation, chloroplaste, méthylprotéome, PTAC14, LSMT-like