Les phytoplasmes sont des bactéries pathogènes obligatoires de plantes qui se propagent par les insectes et infectent les cellules du phloème des plantes. Les infections par les phytoplasmes peuvent entraîner la maladie du « balai de sorcière », le nanisme et la phyllodie qui est la transformation homéotique des organes floraux en structures semblables à des feuilles. Les pertes économiques dues à l’infection de cultures agronomiques par les phytoplasmes sont très importantes et il n'existe aucun traitement efficace contre les phytoplasmes. Il est donc essentiel de comprendre comment ils interagissent avec et modifient les voies de développement de la plante hôte pour comprendre les phénotypes induits et développer des stratégies et des traitements efficaces.
Des études récentes ont montré que les phytoplasmes produisent des facteurs de virulence causant la phyllodie, appelés phyllogènes. Les phyllogènes sont de petites protéines alpha-hélicoïdales qui interagissent avec les facteurs de transcription (TF) MADS de la plante hôte. Les MADS-TF forment différents tétramères hétéromériques et chaque tétramère régule un ensemble distinct de gènes cibles importants pour le développement des organes floraux. Les phyllogènes interagissent avec les MADS-TF et entraînent leur dégradation par le protéasome de la plante ce qui empêche la formation des organes floraux.
Les mécanismes par lesquels les phyllogènes interagissent avec seulement certains des MADS-TF floraux n’ont pas été élucidés. Pour caractériser ces mécanismes, nous avons étudié les homocomplexes et hétérocomplexe des MADS-TF, SEPALLATA3 et AGAMOUS, et leur interaction avec le phyllogène, PHYL1OY de la souche Candidatus Phytoplasma asteris d'Onion Yellow. En utilisant des techniques in vitro, in vivo et d'études structurales, nous avons déterminé que PHYL1OY cible l'interface de tétramérisation des TF MADS et se lie en monomère à deux protéines MADS via la surface hydrophobe nécessaire à la tétramérisation. La liaison nécessite la présence de leucines hautement conservées présentes dans un sous-ensemble de MADS-TF. Ces expériences définissent les interactions protéine-protéine nécessaires aux interactions de PHYL1OY avec les MADS-TF et montrent le mimétisme structural d’une protéine bactérienne.